Переваривание белков начинается в желудке. Что такое пепсин в твороге и зачем он нужен в домашнем сыре Пепсин в жидком виде получение

Расщепление белков до аминокислот начинается в желудке, продолжается в двенадцатиперстной кишке и заканчивается в тонком кишечнике. В некоторых случаях распад белков и превращения аминокислот могут происходить также в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры.

Протеолитические ферменты подразделяют по особенности их действия на экзопептидазы , отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы , действующие на внутренние пептидные связи.

В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин . У грудных детей основным ферментом является реннин .

Регуляция желудочного пищеварения

Регуляция осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами. К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин .

Гастрин секретируется специфичными G-клетками:

• в ответ на раздражение механорецепторов,
• в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков),
• под влиянием n.vagus.

Далее гастрин через системный кровоток достигает и стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты . Также он обеспечивает секрецию гистамина , влияя на ECL-клетки (enterochromaffin-like cells , англ. энтерохромафиноподобные клетки).

Гистамин , образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках слизистой оболочки желудка (фундальные железы), выходит в кровоток, взаимодействует с Н 2 -рецепторами на обкладочных клетках и увеличивает в них синтез и секрецию соляной кислоты .

Закисление желудочного содержимого (pH 1,0) по механизму обратной отрицательной связи подавляет активность G-клеток, снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

Соляная кислота

Одним из важнейших компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, секретирующие ионы Н + . Источником ионов Н + является угольная кислота, образуемая ферментом карбоангидразой . При ее диссоциациии, кроме ионов водорода, образуются карбонат-ионы НСО 3 – . Они по градиенту концентрации движутся в кровь в обмен на ионы Сl – . В полость желудка ионы Н + попадают энергозависимым антипортом с ионами К + (Н + ,К + -АТФаза ), хлорид-ионы перекачиваются в просвет желудка также с затратой энергии.

Н + ,К + -АТФаза (протонная помпа) является мишенью действия лекарственных препаратов "ингибиторов протонной помпы" – омепразол, пантопразол и др., используемых для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта, связанных с повышенной кислотностью (гастриты, язвы желудка и 12-перстной кишки, дуоденит).

При нарушении нормальной секреции HCl возникают гипоацидный или гиперацидный гастрит, отличающиеся друг от друга по клиническим проявлениям, последствиям и требуемой схеме лечения.

Синтез соляной кислоты

Функции соляной кислоты

1. Денатурация белков пищи,
2. Бактерицидное действие,
3. Высвобождение железа из комплекса с белками и перевод в двухвалентную форму, что необходимо для его всасывания. Аналогично высвобождаются и другие металлы,
4. Высвобождение различных органических молекул, прочно связанных с белковой частью (гем, коферменты - тиаминдифосфат, ФАД, ФМН, пиридоксальфосфат, кобаламин, биотин), что позволяет витаминам впоследствии всасываться,
5. Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин,
6. Снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина,
7. После перехода в 12-перстную кишку – стимуляция секреции кишечных гормонов и, следовательно, выделения панкреатического сока и желчи.

Кислая реакция желудочного сока обусловлена, главным образом, присутствием HCl , гораздо в меньшей степени иона H 2 PO 4 - , при патологиях (гипо- и анацидное состояние, онкология) свой вклад может вносить молочная кислота .

Совокупность всех веществ желудочного сока, способных быть донорами протонов, составляет общую кислотность. Соляную кислоту, находящуюся в комплексе с белками, мукополисахаридами слизистой оболочки и продуктами переваривания, называют связанной соляной кислотой, оставшуюся часть - свободной соляной кислотой. Содержание свободной HCl подвержено изменениям, в то же время количество связанной HCl относительно постоянно.

Влияние гастрина и гистамина на обкладочные клетки сводится к усилению работы Н + ,К + -АТФазы. Действие гастрина заключается в активации кальций-фосфолипидного механизма передачи сигнала, гистамин действует по аденилатциклазному механизму.

Изменение кислотности в желудке

Гипоацидное состояние развивается при снижении активности и/или количества обкладочных клеток, синтезирующих HCl. В результате могут развиваться самые разнообразные последствия, прямо или косвенно связанные с невыполнением соляной кислотой ее функций:

• снижение переваривания белков как в желудке, так и в кишечнике,
• активация процессов брожения в желудке, запах изо рта,
• активация процесса гниения белков в толстой кишке, бурление в кишечнике и метеоризм,
• проникновение недопереваренных продуктов в кровь и, как следствие, аллергические реакции ,
• уменьшение высвобождения от белков и возникновение дефицита минеральных веществ (железо , медь , магний , цинк , йод и др),
• снижение высвобождения от белков и всасывания ряда водорастворимых витаминов – развитие гиповитаминозов (B1, B2, B6, B12, H),
• снижение синтеза обкладочными клетками внутреннего фактора Касла и снижение всасывания витамина B12 ,
• снижение секреции кишечных гормонов и, как следствие, уменьшение выделения желчи и панкреатического сока ,
• нарушение переваривания и всасывания липидов и, как следствие, развитие гиповитаминозов по жирорастворимым витаминам.

Гиперацидное состояние развивается при повышенной активности обкладочных клеток. Может приводить к клиническим проявлениям в виде воспаления стенки желудка, эрозии и язвенной болезни желудка и двенадцатипеперстной кишки.

Пепсин

Пепсин является эндопептидазой , то есть он расщепляет внутренние пептидные связи в молекулах белков и пептидов. Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр "прикрыт" N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что "раскрывается" активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), т.е. происходит аутокатализ . В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

Превращение пепсиногена в пепсин

Пепсин обладает невысокой специфичностью, в основном он гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), меньше и медленнее – аминогруппами и карбоксигруппами лейцина , глутаминовой кислоты и т.д. Оптимум рН для работы пепсина 1,5-2,0.

Связи, расщепляемые пепсином

Гастриксин

Гастриксин по своим функциям близок к пепсину, его количество в желудочном соке составляет 20-50% от количества пепсина. Синтезируется главными клетками желудка в виде прогастриксина (профермент) и активируется соляной кислотой . Оптимум рН гастриксина соответствует 3,2-3,5 и значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабее стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.

В течение суток синтезируется около 2 г пепсина. Объем работы пепсина составляет примерно 10% от всех пептидных связей белков, попадающих в желудок.

Наличие в желудке двух протеаз, действующих при различных pH, позволяет организму пепсином переваривать белки мясной пищи, стимулирующей секрецию HCL, а гастриксином – белки растительно-молочной пищи, которая слабо стимулирует HCL и частично нейтрализует кислую среду.

(СФ) из слизистой оболочки четвертого отдела (сычуга) желудка теленка. В состав СФ входят два основных молокосвертывающих фермента – химозин и пепсин .

Относительное содержание этих ферментов в желудочном соке варьирует в широкой степени, в зависимости от возраста животного и кормового рациона. СФ телят-молокопоек (легких телят) содержит 80- 95% химозина, тогда как аналогичные препараты, выделенные из сычугов телят, получавших грубые корма (тяжелых телят), содержат от 70 до 100% пепсина . Важно отметить, что препараты натурального СФ всегда содержат примесь пепсина, который начинает синтезироваться в сычуге теленка в пренатальном периоде .

Пепсин, и химозин обладают специфической и неспецифической протеолитической активностью (ПА) . Специфическая ПА или молокосвертывающая активность – это способность пепсина и химозина гидролизовать ключевую пептидную связь 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа-казеина. Гидролиз этой связи приводит к дестабилизации мицелл казеина и запускает процесс образования молочного сгустка. При неспецифичном протеолизе происходит гидролиз не только связи 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа- казеина, но и других пептидных связей в альфа-, бэтта- и каппа- казеинах. Неспецифическая протеолитическая активность пепсина в диаппазоне рН от 2 до 6 намного выше, чем у химозина , что сказывается на выходе и качестве сыров. Химозин синтезируется для обеспечения свертывания молока и поэтому гидролизует, в основном, ключевую пептидную связь. Напротив, пепсин, синтезируемый с целью обеспечить распад белков, атакует большое количество пептидных связей, как в казеине, так и в белках, поступающих с твердыми кормами. Химозин расщепляет казеин с образованием крупных фрагментов, которые впоследствии становятся субстратами для протеаз молочнокислых бактерий . Пепсин , обладающий гораздо более высокой протеолитической активностью, гидролизует белки с образованием коротких пептидов, которые могут вызвать появление горечи в сыре .

Сегодня сыродельным предприятиям предлагается большой ассортимент молокосвертывающих ферментов как отечественного, так и зарубежного производства. Основные из них, это отечественные препараты, разработанные ВНИИ маслодельной и сыродельной промышленности, а также рядом вновь созданных производителей. Из импортных ферментов рынок представлен, в основном, препаратами производства фирмы Hr. Hansen (Дания), препаратами голландской фирмы «DSM-Food Specialties» (DSM-FS), Caglificio Clerici SPA (Италия) и др.

В связи с дефицитом натурального сычужного порошка в сыроделии начали широко применять другие препараты, которые можно разделить на две группы: пепсины – желудочные протеазы жвачных и некоторых других животных – и кислые протеазы микробиального происхождения. Из первой группы наибольшее распространение получили говяжий и свиной пепсины. Пепсины чаще всего используют в виде смесей с сычужным порошком .

Широкий ассортимент молокосвертывающих препаратов, отсутствие объективной информации об их составе и свойствах порой ставит в тупик мастеров сыродельных предприятий и они, зачастую, делают выбор препарата, руководствуясь только его ценой, а не качеством. При этом мало кто подбирает ферментный препарат с учетом ассортимента вырабатываемых сыров. Для сыродельной промышленности специализированные предприятия поставляют молокосвертывающие ферментные препараты с установленным соотношением химозина и пепсина . Целью проведенной работы являлось определение соответствия заявленным производителями критериям, а именно: молокосвертывающей активности и соотношения двух основных ферментных компонентов: говяжьего пепсина и химозина. Были исследованы молокосвертывающие ферментные препараты, пользующиеся наибольшим спросом на сыродельных предприятиях Алтайского края, а именно: пепсин пищевой говяжий по ОСТ 10-023- 94, дата выработки 24.03.05 года, сычужный фермент (СФ) и сычужно- говяжий фермент (ВНИИМС СГ-50 ) по ОСТ 10-288-2001, дата выработки 29.03.06 ; а также молокосвертывающие сычужные препараты Clerici 96/4 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 604 141 174), Clerici 70/30 (дата выработки 06/2005 года, номер партии 506 164 550), Clerici 50/50 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 605 084 530) производства фирмы «Caglificio Clerici SPA», Италия. Для определения соотношения говяжьего пепсина и химозина при исследовании молокосвертывающих ферментных препаратов использовался метод определения доли активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата по ОСТ 10 288- 2001 .

Для определения молокосвертывающей активности 5 мл субстрата наливали в тонкостенные стеклянные пробирки, подогревали на водяной бане при 35 0С и выдерживали в течение трех минут, затем добавляли 0,1 мл исследуемого ферментного препарата, немедленно включали секундомер, а содержимое пробирки сразу же перемешивали. Начало реакции коагуляции определяли по образованию хлопьев в капле молока, наносимой на стенки пробирки стеклянной палочкой. После определения начала свертывания, секундомер сразу же выключали. Молокосвертывающая активность (МА) рассчитывалась по формуле: МА = А*Т1/Т2, где: А – аттестованная активность ОКО СФ; Т1 – время свертывания с ОКО СФ; Т2 — время свертывания с исследуемым образцом. При подготовке молокосвертывающих препаратов 1 г исследуемого образца ферментного препарата растворяли в 80,0 см3 дистиллированной воды с температурой 35 0С, перемешивали в течение 30 мин, доводили общий объем до 100,0 см3 и настаивали в водяной бане при температуре 35 0С в течение 15 мин. Подготовку отраслевого контрольного образца (ОКО) говяжьего пепсина проводили аналогичным образом. В качестве субстрата при определении доли активности говяжьего пепсина и молокосвертывающей активности служило сборное молоко. Приготовление субстрата проводили следующим образом: сырое сборное непастеризованное молоко нагревали на водяной бане до температуры 72 0С, инкубировали при этой температуре в течение 10 минут и быстро охлаждали под проточной водопроводной водой до 20-25 0С. В охлажденное молоко вносили хлористый кальций до конечной концентрации 30 мМ. При необходимости активную кислотность молока доводили до 6,5 ед. рН раствором 1,0 М НСl. Подготовленное таким образом молоко использовали для дальнейших исследований. Результаты проведенной работы представлены в таблице 1.

* — согласно ОСТ 10 288 [п.8.2.2.6, с.19] ошибка используемого метода составляет 5000 усл.ед. от общей молокосвертывающей активности препарата

При оценке пригодности молокосвертывающих препаратов для производства сыра необходимо учитывать молокосвертывающую активность. Оптимальная молокосвертывающая активность – одна из основных характеристик, влияющих на качество сгустка при выработке сыра. Как видно из таблицы 1 молокосвертывающая активность ВНИИМС СГ-50 , ГП и Clerici 70/30 несколько выше декларируемой. Наличие данной информации на предприятиях сыродельной промышленности могут способствовать более оптимальному расходу препаратов.

Действие сычужного фермента в процессе коагуляции молока определяется прежде всего действием химозина и в меньшей степени – пепсина. Увеличение в СФ относительного содержания пепсина, приводит к образованию более рыхлого сгустка при свертывании молока, что сопровождается снижением выхода сыра за счет потерь белка и жира с сывороткой. Как видно из таблицы 1, в СФ содержится незначительное количество пепсина. При использовании СФ, содержащего преимущественно химозин, получают сыры наилучшего качества, с максимальным выходом продукции .

Классический сычужный фермент нашел широкое применение в сыродельной промышленности. Сведения об использовании пепсина в сыроделии и главным образом для выработки отдельных видов сыров различны. Особенно успешными были опыты по производству сыров с использованием смеси 50% химозина и 50% пепсина. Применение этой смеси позволяет получить результаты, намного лучшие, чем при использовании чистого пепсина . Из приведенных в таблице 1 данных видно, что в препаратах ВНИИМС СГ-50 и Clerici 50/50 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого.

В молокосвертывающем ферментном препарате и Clerici 70/3 соотношение химозина и говяжьего пепсина соответствует декларируемому. В препарате Clerici 96/4 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого. Более высокая доля молокосвертывающей активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата может быть обусловлена рядом факторов. Одним из них может быть нарушение условий хранения. Производитель «Caglificio Clerici SPA» (Италия) гарантирует потерю активности не более 4% в течение двух лет хранения в прохладном месте при температуре от 4 до 8 0С.

Молокосвертывающие ферментные препараты необходимо хранить в упакованном виде в сухом защищенном от света помещении, при температуре не выше 10 0С и относительной влажности воздуха не более 75% [ОСТ 10 288, п.9.2.1, с.44]. Данные температурные режимы могли быть нарушены при транспортировке либо хранении товара на складе. Вторым фактором может являться ошибка используемого метода, при которой границы допускаемого значения абсолютной погрешности измерений составляют 5% по доле активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата [ОСТ 10 288, п.8.3.5, с.26].

Таким образом, сыродельным предприятиям, останавливая свой выбор на том или ином препарате, необходимо учитывать его особенности и контролировать, в первую очередь, выход сыра и его качество.

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Что такое пепсин?

Действие пепсина проявляется только в кислой среде. Оптимальная активность пепсина отмечается при концентрации свободной соляной кислоты не меньше 0,15-0,2%, максимальная активность пепсина – при рН = 1,5-2,0.

При некоторых заболеваниях отмечается полное отсутствие (ахилия) или понижение выработки в желудке соляной кислоты (гипоацидное состояние). Следствием этой патологии является недостаток переваривающей активности пепсина и, следовательно, желудочного сока. В таких случаях используется заместительная терапия – прием пепсина или препаратов, содержащих пепсин.

Аптечный препарат пепсин готовится из желудков свиней, крупного рогатого скота, кур и цыплят. Переваривающая активность куриного пепсина отмечается в большем диапазоне рН (2-4), чем пепсина свиного. Это позволяет не назначать дополнительно соляную кислоту для приема.

Используется для приема внутрь и ферментативный препарат Ацидин-пепсин. Входящий в его состав бетаина гидрохлорид в желудке превращается в свободную соляную кислоту, которая активизирует пепсин.

Формы выпуска

• Пепсин выпускается в виде порошка, который должен храниться в закрытых банках, в темном месте, при температуре от +2 до +15 o С. Порошок имеет желтоватый или белый цвет, кисло-сладкий на вкус, хорошо растворяется в воде и в этиловом спирте (20%). В аптеке из порошка готовится раствор пепсина и соляной кислоты в воде.
• Пепсин К (пепсин куриный) – таблетки по 0,1 г; в таблетке содержится 0,04 г пепсина; в упаковке 25 или 50 таблеток.
• Ацидин-пепсин (комбинированный препарат, состоящий из 1 части пепсина и 4 частей бетаина гидрохлорида) выпускается в виде таблеток по 0,25 или 0,5 г по 50 штук в упаковке.
• Мазь с пепсином не выпускается фармацевтическими фабриками, но готовится в аптеках по рецепту (5-10% мазь: пепсин с соляной кислотой на вазелиновой или ланолиновой основе).

Инструкция по применению пепсина и Ацидин-пепсина

Показания к применению

• гипоацидный гастрит (снижена выработка соляной кислоты в желудке), анацидный гастрит (воспаление желудка при отсутствии выработки соляной кислоты);
• ахилия (отсутствие выработки соляной кислоты и пищеварительных ферментов в желудке) при атрофическом гастрите, недостаточности белков и витаминов в питании , злокачественной форме малокровия, циррозе печени , эндокринных нарушениях (повышении уровня гормонов щитовидной железы) и др.;
• состояние после удаления части желудка;
• диспепсия (нарушение пищеварения).

Наружно пепсин может применяться для лечения келоидных рубцов, некротических длительно не заживающих язв в виде мази.

Противопоказания

Побочные действия

• аллергическая реакция;
• нарушение стула (понос или запор);

Лечение пепсином и Ацидин-пепсином

Мазевые повязки накладываются (строго по назначению врача) на сутки.

Пепсин разрушается алкоголем, поэтому во время приема этого препарата следует исключить употребление алкоголя.

Дозировка
Внутрь пепсин назначается взрослым по 0,2-0,5 г во время или после приема пищи в виде порошка или в 1-3% растворе разведенной соляной (хлористоводородной) кислоты 2-3 раза в день. Длительность курса устанавливается врачом. Обычно назначается на 2-4 недели.

Детям пепсин назначается только врачом в дозе от 0,05 до 0,3 г 2-3 раза в день или в 1-2% растворе соляной кислоты в зависимости от возраста.

Пепсин К принимают по 1-2 (максимум – 3) таблетки после еды курсом от 2 до 4 недель.

Ацидин-пепсин взрослым назначается по 0,5 г 3 раза в день. Детям назначают по половине или по четверти таблетки (по 0,25) в зависимости от возраста.

Совместимость с другими лекарственными препаратами

Аналоги пепсина

Сходным действием обладают препараты:
Фестал , Абомин, Пензитал , Лонгидаза, Панолез.

Слизистой оболочки желудка, осуществляющий расщепление белков пищи. Является важнейшим компонентом желудочного сока .

Пепсин вырабатывается, резервируется и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена главными клетками желёз дна и тела желудка . Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-концевого участка пепсиногена несколько пептидов. Активация пепсина идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином. Пепсин обеспечивает расщепление белков, предшествующее их гидролизу и облегчающую его.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6, достигая максимума при pH от 1,5 до 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять 50 кг яичного альбумина, растворять около 2 000 л желатины, створаживать примерно 100 000 л молока.

При нестимулированной секреции дебит пепсина у мужчин - от 20 до 35 мг в час. Максимальная, стимулированная пентагастрином, - до 60-80 мг в час. У женщин - на 25-30 % меньше.

Пепсин применяется в медицине, относится к группе А09 «Препараты, способствующие пищеварению», подгруппе «A09AA Пищеварительные ферментные препараты » и имеет код АТХ А09АА03.

Гипотеза о попадании пепсина в глаз при ГЭР и вызываемых этим заболеваний поверхности глаза

Публикации для профессионалов здравоохранения, затрагивающие роль пепсина в физиологии пищеварения

• Коротько Г.Ф. Организация желудочного пищеварения // Вестник хирургической гастроэнтерологии. – 2006. – № 1. – с. 17–25.


• Бельмер С.В., Коваленко А.А. Желудочный секрет. Пепсины / В кн. Кислотозависимые состояния у детей /Под ред. В.А.Таболина .


• Колясев В.Н., Горбунов Ю.В., Красноперова О.В., Шкляев А.Е., Краснова И.С. Определение пепсина: применение в клинической практике // Кл. биохимия: единство фундаментальной науки и лабораторной диагностики. 4 февраля 2010. Ижевск. С. 101–103 .

Нашего повествования мы с вами коснулись тех компонентов, которые необходимы при производстве домашнего сыра. Ну, с молоком все вроде бы понятно, с приправами в принципе тоже, а вот на пепсине — сычужном ферменте — следует остановиться поподробнее. Уверен, те, кто раньше сыроварением не интересовался, ни домашним, ни промышленным (а таких большинство), недоумевают — что за зверь такой? И главное — где его берут? Рассказываю без утайки.

Важнейшая составляющая молока, как известно со школьной скамьи — белок казеин. Его содержание в коровьем молоке достигает 3%, что очень много. При этом пепсин, который вырабатывается клетками желудка, служит как раз для расщепления белков. Нетрудно догадаться, что при воздействии пепсина на казеин происходит коагуляция, то есть свертывание молока.

Где купить пепсин?

В принципе, приобрести сычужный фермент можно через интернет, сыроварные предприятия, или просто договориться на рынке — энтузиасты так наверняка и сделают, а для 99% всех остальных есть куда более доступный способ. К счастью, помимо сыроварения пепсин применяется в медицинских целях, для лечения различных заболеваний желудочно-кишечного тракта, диспепсии и так далее. Ну а раз так, значит, наш путь лежит в аптеку.

В отечественных аптеках имеется два препарата, которые можно использовать в сыроделии — абомин и ацидин-пепсин. Второй, кажется, намного более доступен — а посему о нем немного подробнее.

Ацидин-пепсин (другие торговые наименования — Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin) содержит 1 часть пепсина и 4 части ацидина. Ацидин при гидролизации выделяет соляную кислоту, которая абсолютно безвредна, поскольку, во-первых, и так содержится в желудочном соке, и, во-вторых, в готовом сыре будет присутствовать в ничтожных объемах. На 1 литр молока, из которого, в зависимости от рецепта, получается порядка 200-300 г. готового сыра, используется 1-2 таблетки ацидин-пепсина, которые растворяются в воде и вводятся в доведенное до определенной температуры молоко.

Стоит упаковка ацидин-пепсина порядка 50 рублей, отпускается без рецепта, и я настоятельно рекомендую вам иметь запас в холодильнике — ведь очень скоро мы с вами приготовим домашний сыр , а затем рассмотрим технологию приготовления других сыров. Оставайтесь с нами!